ultimo aggiornamento: 11 Marzo 2025 alle 23:58

definizione

L’unità contrattile del tessuto muscolare striato, compresa tra due linee Z consecutive: le fibre muscolari contengono numerose miofibrille tubolari composte da sezioni ripetute di sarcomeri, composti da lunghe proteine fibrose che scivolano una sull’altra durante la contrazione muscolare; dal greco σάρξ (sarks → carne, corpo) e μέρος (meros → parte). Il sarcomero è stato descritto per la prima volta dall’ottico e naturalista olandese Antoni Van Leeuwenhoek.

struttura microscopica

Le proteine più importanti presenti nel sarcomero sono la miosina, che forma il filamento spesso e l’actina, che forma il filamento sottile:  questi ultimi sono costituiti da due catene proteiche avvolte a spirale, mentre quelli spessi sono costituiti da sei fascetti di miosina, a loro volta divisi in catene proteiche, due catene pesanti e quattro catene leggere; un’estremità dei filamenti di miosina è rigonfia e prende il nome di testa della miosina e ha la funzione di attaccarsi ai filamenti di actina permettendo l’accorciamento del sarcomero e funge da enzima necessario alla scissione dell’A.T.P. in A.D.P. liberando un Pi (fosfato inorganico), poiché la contrazione necessita di energia.

Quando le fibre muscolari vengono stimolate, i filamenti di miosina, grazie alle teste, si legano ai filamenti di actina creando dei ponti trasversali: le teste della miosina spingono verso l’interno i filamenti di actina, accorciando così il sarcomero; a sostenere la struttura sarcomerica in posizione intervengono vari elementi proteici appartenenti al citoscheletro.

AL microscopio, la linea Z (dal tedesco “zwischenscheibe” → disco intercalato, da “zwischen” → in mezzo a due) appare come una serie di linee scure: le linee Z fungono da punto di ancoraggio dei filamenti di actina; la banda I, di colore chiaro, si trova ai lati delle linee Z, ed è costituita da filamenti sottili di actina (viene chiamata così perché è isotropa alla luce polarizzata). La banda A, di colore scuro, si trova andando verso l’interno, ed è costituita da filamenti di actina e filamenti di miosina interposti tra di loro (chiamata così perché è anisotropa alla luce polarizzata).

La banda H è una piccola zona centro della banda A che appare più chiara (dal tedesco “heller” → più chiaro): la banda H contiene solo dei filamenti spessi e non ha actina; la linea M, di colore scuro, si trova al centro della banda H, ed è costituita da proteine citoscheletriche che interconnettono i filamenti di miosina (il nome deriva dal tedesco “mittelscheibe” → disco intermedio”). I filamenti di actina sono il componente principale della banda I e si estendono nella banda A, mentre i filamenti di miosina invece si estendono per tutta la banda A e si interconnettono tra loro al centro dalla linea M.

Le bande, in base allo stato di riposo o di contrazione del muscolo, si presentano con lunghezze diverse: in condizione di riposo del muscolo, il sarcomero può avere una lunghezza di oltre 4 µm mentre in condizioni di contrazione può ridursi fino a misurare circa 1 µm.

La proteina titina, si estende dalla linea Z del sarcomero, dove si lega al sistema di filamenti spessi di miosina, sino alla banda M, dove si pensa che interagisca con i filamenti spessi; la titina è la più grande proteina altamente elastica presente in natura: fornisce siti di legame per numerose proteine e si ritiene che giochi un ruolo importante nell’assemblaggio del sarcomero. Si ipotizza che un’altra gigantesca proteina, la nebulina, si estenda lungo i sottili filamenti e l’intera banda I e si pensa che agisca come la titina, e abbia un ruolo nell’assemblaggio del filamento.

contrazione del muscolo

Durante questa fase, le bande I e la zona H si accorciano, mentre le bande A non cambiano la loro lunghezza: questo fa sì che le linee Z si avvicinino.

La tropomiosina copre i siti di legame della miosina sulle molecole di actina; per consentire alla cellula muscolare di contrarsi, la tropomiosina deve spostarsi per scoprire questi siti di legame sull’actina: gli ioni di calcio si legano con le molecole di troponina (disperse lungo tutta la proteina della tropomiosina) e alterano la struttura della tropomiosina, costringendola a scoprire il sito di legame del ponte sull’actina. La concentrazione di calcio all’interno delle cellule muscolari è controllata dal reticolo sarcoplasmatico, una forma di reticolo endoplasmatico presente nel sarcoplasma: la contrazione muscolare termina quando gli ioni di calcio vengono ricaptati (re-uptake) nel reticolo sarcoplasmatico, consentendo alle cellule muscolari di rilassarsi.

Durante la stimolazione della cellula muscolare, il neurone motorio rilascia il neurotrasmettitore acetilcolina, che viaggia attraverso la giunzione neuromuscolare (la sinapsi tra la porzione terminale del neurone e la cellula muscolare): l’acetilcolina si lega a un recettore nicotinico post-sinaptico ed il cambiamento nella conformazione del recettore consente un afflusso di ioni sodio e l’inizio di un potenziale d’azione post-sinaptico. Il potenziale d’azione quindi viaggia lungo i tubuli T fino a raggiungere il reticolo sarcoplasmatico ove la membrana depolarizzata attiva i canali del calcio, presenti nella membrana plasmatica che inducono il rilascio degli ioni calcio presenti nel reticolo sarcoplasmatico: il deflusso del calcio consente alle teste di miosina di accedere ai siti di legame dell’actina, consentendo la contrazione muscolare.

rilassamento del muscolo

A riposo, la testa della miosina è legata a una molecola di A.T.P. in una configurazione a bassa energia e non è in grado di accedere ai siti di legame cross-bridge sull’actina, tuttavia, la testa della miosina può idrolizzare l’A.T.P. in adenosina difosfato (A.D.P.) e uno ione fosfato inorganico. Una parte dell’energia rilasciata in questa reazione modifica la forma della testa della miosina e promuove una configurazione ad alta energia: attraverso il legame sull’actina, la testa della miosina rilascia A.D.P. e uno ione fosfato inorganico, cambiando la sua configurazione di nuovo a quella di bassa energia.

La miosina rimane attaccata all’actina in uno stato noto come rigore, fino a quando una nuova molecola di A.T.P. lega la testa della miosina: il legame dell’A.T.P. alla miosina rilascia l’actina mediante dissociazione cross-bridge; la miosina associata all’A.T.P. è pronta per un altro ciclo, a cominciare dall’idrolisi dell’A.T.P..